Органикалық заттардың алмасуы


Органикалық заттардың алмасуы

 

Биологиялық полимерлер, немесе макромолекулалар, молекулалары көп мәрте қайталанып отыратын буындардан — мономерлерден -құралған жоғары молекулалы (молекулалық массасы 103-109 даль-тон) органикалық қосылыстар болып табылады. Биополимерлерге белоктар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар мен олардың туыңдылары — крахмал, гликоген, целлюлоза, гемицеллюлоза, пектинді заттар, хитин т.б. – жатады. Тиісінше амин қышқылдары, нуклеотидтер және моносахаридтер олардың мономерлері болып табылады.

Жасушалар құрғақ затының 90 пайызға жуығы макромолекулалардан құралады. Жануарлар жасушаларында белоктар, ал өсімдік жасушаларында — полисахаридтер басым болады. Шамамен бактериялар құрамында 3 мыңға жуық белок, 1 мыңға жуық нуклеин қышқылдары болса, адамда белоктар саны 5 млн. жетеді. Олардың барлығы тірі организмдердің құрылымдық негізі болады да, тіршілік әрекеттерін қамтамасыз етуде маңызды қызмет атқарады.

Биополимерлер пішіні жағынан сызықты (белоктар, нуклеин қышқылдары, целлюлоза) немесе тармақты (гликоген) тізбек болып табылады. Осымен байланысты олар тамаша қасиеттерге ие болады. Біріншіден, олардың өзара әсері барлық функционалдық топтарының бір-бірімен тығыз байланысуымен — кооперативтігімен, -ерекшеленеді. Осынан полимердің бір тобының өзара әсерінен оның басқа топтарының өзара әсерлесу сипаты өзгереді. Оған мысал ретіңде гемоглобин белогының оттегі молекуласын байланыстыруын келтіруге болады. Екіншіден, биополимерлер ішкі полимерлік кешендер (комплекстер) құрай алады. Олар молекуланың әр түрлі бөліктері немесе әр түрлі молекулалар арасында пайда болуы мүмкін. Осындай кешендердің пайда болуының және биополимерлердің басқа да қасиеттерінің арқасында белоктар мен нуклеин қышқылдары биосинтезі, зат алмасу процесінің реттелуі, иммундық реакциялар және басқа да маңызды биологиялық процестер атқарылады.

Белоктар — көміртегі, сутегі, оттегі және азот, кейде күкірт элементтерінен құралған күрделі органикалық қосылыстар — биопо-лимерлер. Олар әрбір жасуша мен оның цитоплазмасының негізін құрайды, сол себепті өмір текіті болып саналады, белоксыз тіршілік тоқ-тайды. Белок организм үшін ең маңызды органикалық заттар тобына жатады. Әр белоктың өзіне ғана тән құрылымдық ерекшеліктері бо-лады, совдықтан да олар нуклеин қышқылдарымен бірлесе отырып, тірі табиғаттың, түрлік әртектіліюің материалдық негізін құрайды.

Белок молекуласы табиғатына байланысты бір-бірімен берік ковалентті азот-көміртегі байланысы — пептидтік байланыс (-СО-N11-), арқылы біріккен 50-1500 амин қышқылдарынан гүзілген үзын тізбектен құралады. Осының нәтижесінде полипептидтік тізбек -белоктардың бастапқы құрылымы д пайда болады. Сонымен, белок молекуласы молекулалық массасы 5-150 мың дальтон не одан да көп полипептид болып табылады.

Құрылысына қарай белоктар қарапайым және күрделі болып бөлінеді. Қарапайым белоктар тек амин қышқылдарынан құралады, ал күрделі белоктар құрамы нда амин қышқылдарымен қатар нукле-ин қышқылдары (нуклепротеиндер), липидтер (липопротеиндер), көмірсулар (гликопротеиңцер), болады.

Жасушалардың химиялық, морфологиялық және функционалдық қасиеттері олардың құрамындағы белоктардың ерекшеліктеріне бай-ланысты. Әр организмнің, әр гүрлі малдың, тіпті әр ұлпа мен мүшенің өзіне ғана тән белоктары болады. Мысалы, ет жасушаларының құра-мында басқа жасушаларда кездеспейтін актин және миозин белоктары, дәнекер ұлпада — коллаген белогы, қан құрамында — альбумин, глобулин, фибриноген, сүтте — казеиноген белогы т.с.с. кездеседі. Осьп-ан байланысты белоктарға иңдивидтік, түліктік, түрлік, мүшелік, ұлпа лық ерекшеліктер тән болады. Міне осы себепті бір түлік малы қанын екінші түлікке құюға болмайды, немесе бір организмнен екітапі организмге мүшелерді аударып отырғызу сәтсіздікпен аяқталады.

Белоктардың өзіндік ерекшеліктері оның құрамы на енген амин қышқылдарының құрамы на, санына, олардың полшіептидтік тізбекте орналасу тәртібіне байланысты. Белок құрамындағы бір ғана амин қышқылы ауыстырылса немесе оның орналасу тәртібі езгерсе, онда белоктың қызметі өзгереді. Белоктардың осы мүмкіндітін табиғат тамаша пайдаланады. Осының нәтижесінде тірі организм өзінің белгілі бір қызметін атқару үшін арнаулы белокты пайдаланады және организмнің бұл бағыттағы мүмкіндіті шексіз деуге болады.

Белоктың қасиеті полипептидтік тізбектің кеңістікте орналасу тәртібіне де байланысты. Тірі жасушада полипептидтік тізбектер бүктеліп не иіліп екішді және үшінші құрылым түзеді. Белоктардың екінші деңгейлік құрылымы спираль бейнесінде бүралған тізбек іспеттес болады. Спиральді қатар оралымдарда орналасқан СО — және топтары арасындағы сугеютік байланыстар үстап түрады. Спиральдерді одан өрі орнықтыру нәтижесівде ушінші деңгейлік құрылым деген атпен белгілі әр белокқа тән өзіндік пішін пайда болады. Ол амин қышқылдық қалдықтардың белокты радикалдарының өзара байла-ныстары — цистеин қалдыктары арасындағы ковалентті қос күкіртті (дисульфатты байланыстар арқылы (-8-8-) және де сутектік, иондық және гидрофобты) өзара әрекеттестік арқасында тұрақталады.

Сандық тұрғыдан амин қышқылдарының зарядталмаған (үйексіз) бүйір тармақтары маңызды рөл атқарады. Олардың әрекеттесуінің нәтижесінде амин қышқылдары бір-бірімен бірітіп, сьфтқы сулы ортамен араласып кетпейді. Белок гидрофобты бүйір тізбектер молеку-ласының іш жағында қалып, сумен жанаса алмайтын болып бүрала-ды да, гидрофильді бүйір тізбектер сыртка қарайды. Әр белоісга цистеин мен гидрофоб радикалды амин қышқылдары молекулаларының саны мен полилептидтік тізбекте орналасу төртібі әр түрлі болады.

Белок молекуласының пішіні атомдар тобының өздеріне тән катализдеу белсенділігін, гормондық қызметін т.б. атқара алатындай етіп орнығуына мүмкіндік береді. Сондықтан глобулалардың тұрақтылығы кездейсоқ нәрсе емес, ол организмді тұрақтандырудың маңыз-ды құралы. Биологиялық белсенділікті белоктың үшінші деңгейлі құрылымы ғана байқатады, сондықтан полипептидтік тізбекте тек бір амин қышқылының алмасуының өзі белоктың пішінін (конфи-гурация) өзгертіп, оның биологиялық белсенділігін төмендетуге немесе жоюға соқтырады.

Кейбір жағдайда екі, үш, төрт, тілті одан да көп үшінші деңгейлі құрылымды белок молекулалары бір кешенге бірлесіп, белоктың төртінші деңгейлі құрылымы пайда болады. Мысал ретінде төрт суббөлік пен гем атты белоксыз бөліктен құралған күрделі гемоглобин белогын айтуға болады. Тек осындай түрде ғана ол өз қызметін атқара алады. Төртінші деңгейлік құрылымда белок суббөліктері бір-бірімен химиялық жолмен байланыспайды, бірақ құрылымның беріктіті әлсіз молекула аралық күштің әсерімен сақталады.

Әр түрлі химиялық және физикалық факторлардың (спирт, ацетон, қышқылдар, сілтілер, жоғары температура, сәуле, жоғары қысым т.с.с.) әсерімен сутекті кжәне иондық байланыстар үзіліп, белоктың үшінші және төртінші деңгейлік құрылымы өзгереді, бүлінеді, белоктың табиғи құрылымы бұзылады . Бұл құбылысты денатурация деп атайды. Мұндай жағдайда белоктың ерігіштігі төмеңдеп, оның молекуласының пішіні мен мөлшері өзгереді, ферменттік белсеңділік жойылады т.с.с. Белоктын бірінші деңгейлік құрылымы сакталып, орта жағдайы қалпына келсе белок молекуласының табиғи құрылымы кайта қалпына оралуы мүмкін. Мұндай процесті ренатурация дейді.

Белоктардың құрылымы күрделі, құрамы әртекті болып келеді. Осымен байланысты олардың организмде атқаратын қызметі маңызды әрі көп қырлы болады.

Белок молекулаларының маңызды қызметінің бірі — олардың құрылымдық материал рөлін атқаруында. Белоктар жасуша мембраналары мен органеллаларының құрамы на енеді. Тіпті жоғары сатыда дамыған жануарлар организміңдегі шеміршектер мен сіңірлердің езі белоктардан құралады. Белоктар құнды қоректік материал және қуат көзі болып табылады. Олар организмде аралық зат алмасу процесінің барысында көмірсулар мен майларға айналады. Өзінің соіцы өнімдеріне дейін ыңырағанда 1 г белоктан 17,6 кДж (4,1 ккал) қуат бөлінеді, оны организм өз мұқтаждығы үшін пайдаланады.

Жоғары сатыда дамыған организмдерде белоктар көптеген физиологиялық функциялардың атқарылуын қамтамасыз етеді. Ерекше жиырылғыш белоктар қимыл-әрекеттердің (кірпікшелер мен талшық-тардың қимылын, бұл шық еттің жиырылуын, жасушалар бөлінгенде хромосомалардың жылжуын т.б.) атқарылуына мүмкіндік береді. Белоктар организмде әртүрлі заттарды тасымалдауда маңызды рөл атқарады. Гемоглобин оттегі мен көмір қышқыл газды, қан плазмасының белоктары — липидтерді, май қышқылдарын, түрлі биологиялық белсенді заттарды, жасуша мембраналары құрамындағы белок молекулалары — жасушаға қажетті заттарды тасымалдау процестеріне қатысады.

Белоктарға қорғаушы қызмет те тән. Денеге бөгде заттар (антигендер) енгенде, олардың қатысуымен организмде ерекше белоктар -иммуноглобулиндер (антиденелер) түзіледі де, олар бөгде заттарды залалсыздандырып, организмді қолайсыз жағдайлардан қорғайды. Белоктар сигналдық қызмет те атқарады. Жасуша мембранасыңда сыргқы орта факторларының әсерімен өзінің үшінші деңгейлі құрылымын өзгерте алатын белок молекулалары орнығады. Олар сыртқы орта сигналдарын қабылдап, жасушаға бұйрық жеткізіп отырады.

Кептеген белоктарға (гормондар) реттеуші қызмет тән болады. Олар организмнін ішкі ортасының құрамын, зат алмасу процесінің қарқынын реттеп отырады. Организмде белок (ферменттер) катализдік қызмет те атқарады.

Атқаратын қызметтеріне байланысты белоктар бірнеше топқа бөлінеді. Олар жасушалардағы әр түрлі химиялық реакцияларды жүргізетін биокатализаторлар — ферменттер; жасуша ішшдегі процестерді реттеуге қатысатын белоктар — гормондар; қорғаушы белоктар — антиденелер; улы белоктар — токсиңдер; қоректік белоктар; тасымалдаушы белоктар; бұлшық еттің жиырылуын қамтамасыз етегін белоктар; ДНК-ның қызметін реттейтін белоктар.

Нуклеин қышқылдары — маңызды биополимерлер. Оларды 1869 жылы ірің құрамынан алынған лейкоциттер ядросынан шве 



Скачать